بیوتین ویتامین دو حلقه ای و محلول در آب می باشد که به صورت کوآنزیمی در واکنش های کربوکسیلاسیون و ترانس کربوکسیلاسیون نقش ایفا می کنند. بیوسیتین (e-N-biotinyl-L-lysine) و دی بیوتین آزاد دو فرم طبیعی آن هستند. بیوسیتین به شکل کوآنزیم عمل کرده و در واقع متشکل از یک باقی مانده لیزیل بیوتینیله کووالانسی است که در ترکیب با یک زنجیره پروتئین از کربوکسیلازهای مختلف می باشد. سیستم حلقه بیوتین می تواند در هشت استریو ایزومر ممکن وجود داشته باشد، و تنها یکی از آن ها (دی بیوتین) به صورت طبیعی فرم بیولوژیک فعال است. بیوتین آزاد و بیوسیتین باند شده با پروتئین هر دو زمانی که در رژیم غذایی مصرف شوند فعالیت از خود نشان می دهند. بیوتین به طور گسترده ای در فرآورده های حیوانی و گیاهی پخش شده است و کمبود بیوتین در انسان سالم نادر است.
پایداری بیوتین
بیوتین به حرارت، نور و اکسیژن بسیار پایدار است. بالا یا پایین بودن بیش از حد pH می تواند منجر به تخریب بیوتین گردد که احتمالاً به دلیل پیشبرد هیدرولیز باند -N-C=O (آمید) از سیستم حلقه بیوتین است. شرایط اکسید کننده مانند قرار گرفتن در معرض پراکسید هیدروژن می تواند سولفور را به شکل بیولوژیکی غیر فعال به سولفون یا سولفوکسید بیوتین اکسید نماید. واکنش کربونیل حلقه بیوتین با آمین ها نیز ممکن است رخ دهد، اگرچه این موضوع هنوز مورد بررسی قرار نگرفته است. اتلاف بیوتین در طی فرآوری مواد غذایی و ذخیره سازی پس از آن مستندسازی و خلاصه شده است. این اتلاف ها می توانند به وسیله فرآیندهای تخریب شیمیایی همان طور که قبل تر به آن اشاره شد و همچنین به وسیله شستن بیوتین آزاد ایجاد شوند. در طی ذخیره سازی با رطوبت پایین از محصولات غلات غنی شده نیز تخریب ناچیزی از بیوتین رخ می دهد. به طور کلی، بیوتین به خوبی در غذاها باقی می ماند.
پایداری بیوتین در طی ذخیره سازی شیر انسان نیز مورد بررسی قرار گرفته شده است. غلظت بیوتین نمونه های شیر بیش از یک هفته در دمای محیط، یک ماه در 5 درجه سانتی گراد، و یا 20- درجه سانتی گراد یا پایین تر به مدت یک سال و نیم تغییری نداشته است.
روش های تحلیلی
اندازه گیری بیوتین در غذا با استفاده از روش میکروبیولوژیکی (معمولاً با لاکتوباسیلوس پلانتاروم) و یا به وسیله روش های مختلف اتصال لیگاند شامل آویدین به عنوان پروتئین اتصالی انجام می پذیرد.
چندین روش HPLC نیز برای این منظور توسعه یافته اند اما کاربرد آن ها در مواد غذایی به طور کامل مشخص نشده است. روش های میکروبیولوژیکی و اتصال لیگاند پاسخگوی بیوسیتین و بیوتین آزاد می باشند اما بیوسیتین را فقط در صورتی می توان تعیین نمود که بیوسیتین اول از پروتئین به وسیله شکستن پیوند پپتیدی از طریق هیدرولیز اسیدی یا آنزیمی آزاد شود. باید دقت کافی نمود زیرا هیدرولیز اسیدی می تواند سهم قابل توجهی از بیوتین را تخریب نماید. وجود آنالوگ های بیوتین غیر فعال تغذیه ای مانند بیس-نور بیوتین و سولفوکسید بیوتین که در ادرار انسان شناسایی شده است ممکن است آنالیز را پیچیده نماید. این آنالوگ ها ممکن است در فرآیند های اتصال آویدین و روش های میکروبیولوژیکی خاص پاسخگو باشد.
فراهم زیستی بیوتین
در مورد فراهم زیستی بیوتین در غذا نسبتاً شناخت کمی وجود دارد. به نظر می رسد که بیوتین کافی در رژیم غذایی وجود دارد به طوری که فراهم زیستی ناقص معمولاً اثرات تغذیه ای نامطلوب کمی دارد. سنتز باکتریایی بیوتین در روده کوچک تا حدودی یک منبع اضافی از بیوتین در دسترس انسان فراهم می کند. بیش تر بیوتین در بسیاری از غذاها به صورت پروتئین متصل به بیوسیتین می باشد. این ماده در شیره لوزالمعده و در مخاط روده به وسیله بیو تینیداز آزاد می شود تا از بیوتین باند شده به فرم آزاد فعال و کاربردی تبدیل گردد. با این حال، مقداری جذب پپتیدهای بیوتینیل نیز ممکن است رخ دهد.
با مصرف سفیده تخم مرغ خام که حاوی بیوتین متصل به آویدین پروتئین است تقریباً به طور کامل از جذب بیوتین جلوگیری می شود. آویدین یک گلیکوپروتئین چهار جزئی در سفیده تخم مرغ است که قادر به اتصال به یک بیوتین به ازای هر زیر واحد می باشد. این پروتئین بسیار مستحکم متصل می شود (ثابت تفکیک برابر با 10-15 M) و در برابر هضم مقاوم است. جذب آویدین متصل به بیوتین صفر یا بسیار ناچیز می باشد. مصرف بلند مدت تخم مرغ یا سفیده تخم مرغ خام منجر به اختلال در جذب بیوتین و نهایتاً کمبود آن خواهد شد. مقادیر کم آویدین در رژیم غذایی اثر تغذیه ای ندارد. استفاده از آویدین در رژیم غذایی (یا سفیده تخم مرغ) اجازه توسعه تجربی کمبود بیوتین در حیوانات آزمایشگاهی را فراهم می آورد. پختن منجر به دناتوره شدن آویدین شده و خصوصیات اتصال به بیوتین آن را حذف می نماید.
با وجود اینکه در مورد فراهم زیستی بیوتین در انسان اطلاعات کمی وجود دارد اما در مورد فراهم زیستی خوراک حیوانات موارد بیش تری شناخته شده اند. فراهم زیستی بیوتین در برخی مواد پایین می باشد.